Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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== Estructura == La estructura de RBOHD se caracteriza por tener varias subunidades, que incluyen un dominio de unión a NADPH y un dominio de transferencia de electrones, permitiendo la transferencia eficiente de electrones durante la oxidación del NADPH. También contiene un dominio de unión al FAD. Además, presenta sitios de regulación que responden a señales ambientales, lo que permite su activación en momentos críticos, como en la defensa contra patógenos. Esta estructura molecular es fundamental para su función en la señalización y en la defensa vegetal, ya que la producción de ROS está vinculada a respuestas de estrés biótico y abiótico. La activación de RBOHD está relacionada con la unión de iones de calcio mediada por motivos Mano EF (EF-hand) que se encuentran en su estructura. Estos dominios, que son responsables de la unión de calcio, participan en la regulación de la actividad enzimática. La presencia de calcio induce un cambio conformacional que activa la enzima oxidasa, permitiendo la transferencia de electrones que resulta en la generación de ROS. La regulación de esta actividad se ve afectada por el estado de fosforilación de la proteína, lo que resalta la importancia de la interacción entre estos sitios de unión y las vías de señalización celular.
Fuentes: es.wikipedia.org
Concretamente, en su N-terminal, RBOHD contiene dos motivos de mano EF, dos motivos similares a los mano EF y un dominio de unión del ácido fosfatídico (PA). Además, existen seis dominios transmembrana los cuales se agrupan en un complejo funcional llamado oxidorreductasa férrica. En su C-terminal, contiene un dominio de unión al FAD y otro al NADPH.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Función == RBOHD es esencial para la respuesta inmune de las plantas. La función principal de RBOHD es la producción de ROS (especies reactivas de oxígeno). RBOHD se activa en respuesta a diversos estímulos, como el estrés abiótico. Los receptores de reconocimiento de patrones (PRR) detectan patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs) y provocan la activación de RBOHD. Esta implica la fosforilación de RBOHD por quinasas específicas, cómo CPK y BIK1 (la cual es un sustrato directo del complejo PRR). Por un lado, BIK1 fosforila los residuos Ser39, Ser339 y Ser343. Por otro lado, las CPKs fosforilan los residuos Ser133, Ser148 y Ser163. Finalmente, las dos quinasas pueden fosforilar el residuo Ser347. A continuación, RBOHD transfiere electrones de NADPH al oxígeno (O2) en el espacio extracelular. Gracias a esto, se forma el anión superóxido (O2-) mediante la reacción siguiente:
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El superóxido producido se convierte en peróxido de hidrógeno (H2O2), lo cual puede producirse tanto de forma espontánea como mediante la enzima superóxido dismutasa. Finalmente, las ROS producidas actuarán cómo moléculas antimicrobianas directas y moléculas de señalización en respuesta al estrés, que activaran la inmunidad de la planta. Participaran en la activación de cascadas de señalización para la activación de genes directivos de respuestas de defensa locales y sistémicas. Además de la producción de ROS, RBOHD también activará el cierre de estomas por la detección de PAMPs. Esta propagación de ROS permite a la planta establecer una comunicación célula a célula a largas distancias, siempre y cuando haya una producción continua de ROS en las diferentes células a lo largo de la planta. La vía de endocitosis de RBOHD, como en muchas otras proteínas de membrana, está mediada por clatrina.
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